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  4. Molecular mechanism for plant steroid receptor activation by somatic embryogenesis co-receptor kinases.
 
  • Détails
Titre

Molecular mechanism for plant steroid receptor activation by somatic embryogenesis co-receptor kinases.

Type
article
Institution
Externe
Périodique
Science  
Auteur(s)
Santiago, J.
Auteure/Auteur
Henzler, C.
Auteure/Auteur
Hothorn, M.
Auteure/Auteur
Liens vers les personnes
Santiago Cuellar, Julia  
ISSN
1095-9203
Statut éditorial
Publié
Date de publication
2013-08-23
Volume
341
Numéro
6148
Première page
889
Dernière page/numéro d’article
892
Peer-reviewed
Oui
Langue
anglais
Notes
Publication types: Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't
Publication Status: ppublish
Résumé
Brassinosteroids, which control plant growth and development, are sensed by the leucine-rich repeat (LRR) domain of the membrane receptor kinase BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1 (BRI1), but it is unknown how steroid binding at the cell surface activates the cytoplasmic kinase domain of the receptor. A family of somatic embryogenesis receptor kinases (SERKs) has been genetically implicated in mediating early brassinosteroid signaling events. We found a direct and steroid-dependent interaction between the BRI1 and SERK1 LRR domains by analysis of their complex crystal structure at 3.3 angstrom resolution. We show that the SERK1 LRR domain is involved in steroid sensing and, through receptor-co-receptor heteromerization, in the activation of the BRI1 signaling pathway. Our work reveals how known missense mutations in BRI1 and in SERKs modulate brassinosteroid signaling and the targeting mechanism of BRI1 receptor antagonists.
Sujets

Amino Acid Sequence

Arabidopsis Proteins/...

Arabidopsis Proteins/...

Arabidopsis Proteins/...

Brassinosteroids/meta...

Crystallography, X-Ra...

Molecular Sequence Da...

Mutation, Missense

Protein Kinases/chemi...

Protein Kinases/genet...

Protein Kinases/metab...

Protein Structure, Se...

Protein Structure, Te...

Receptors, Steroid/ag...

PID Serval
serval:BIB_E623DC82498D
DOI
10.1126/science.1242468
PMID
23929946
WOS
000323370600043
Permalien
https://iris.unil.ch/handle/iris/181603
Date de création
2019-01-11T08:47:46.466Z
Date de création dans IRIS
2025-05-21T01:01:24Z
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