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  4. Protein S-acylation controls the subcellular localization and biological activity of PHYTOCHROME KINASE SUBSTRATE.
 
  • Détails
Titre

Protein S-acylation controls the subcellular localization and biological activity of PHYTOCHROME KINASE SUBSTRATE.

Type
article
Institution
UNIL/CHUV/Unisanté + institutions partenaires
Périodique
The Plant Cell  
Auteur(s)
Lopez Vazquez, A.
Auteure/Auteur
Allenbach Petrolati, L.
Auteure/Auteur
Legris, M.
Auteure/Auteur
Dessimoz, C.
Auteure/Auteur
Lampugnani, E.R.
Auteure/Auteur
Glover, N.
Auteure/Auteur
Fankhauser, C.
Auteure/Auteur
Liens vers les personnes
Dessimoz, Christophe  
Fankhauser, Christian  
Allenbach Petrolati, Laure  
Glover, Natasha  
Legris, Martina  
Liens vers les unités
Dép. de biologie computationnelle  
CIG  
Institut Suisse de Bioinformatique  
Groupe Fankhauser  
ISSN
1532-298X
Statut éditorial
Publié
Date de publication
2023-06-26
Volume
35
Numéro
7
Première page
2635
Dernière page/numéro d’article
2653
Peer-reviewed
Oui
Langue
anglais
Notes
Publication types: Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't
Publication Status: ppublish
Résumé
PHYTOCHROME KINASE SUBSTRATE (PKS) proteins are involved in light-modulated changes in growth orientation. They act downstream of phytochromes to control hypocotyl gravitropism in the light and act early in phototropin signaling. Despite their importance for plant development, little is known about their molecular mode of action, except that they belong to a protein complex comprising phototropins at the plasma membrane (PM). Identifying evolutionary conservation is one approach to revealing biologically important protein motifs. Here, we show that PKS sequences are restricted to seed plants and that these proteins share 6 motifs (A to F from the N to the C terminus). Motifs A and D are also present in BIG GRAIN, while the remaining 4 are specific to PKSs. We provide evidence that motif C is S-acylated on highly conserved cysteines, which mediates the association of PKS proteins with the PM. Motif C is also required for PKS4-mediated phototropism and light-regulated hypocotyl gravitropism. Finally, our data suggest that the mode of PKS4 association with the PM is important for its biological activity. Our work, therefore, identifies conserved cysteines contributing to PM association of PKS proteins and strongly suggests that this is their site of action to modulate environmentally regulated organ positioning.
Sujets

Phytochrome/metabolis...

Arabidopsis Proteins/...

Arabidopsis Proteins/...

Arabidopsis/metabolis...

Protein S/metabolism

Light

Phototropism

Hypocotyl

Acylation

PID Serval
serval:BIB_58EBDD8BFA7C
DOI
10.1093/plcell/koad096
PMID
36972404
WOS
000969203500001
Permalien
https://iris.unil.ch/handle/iris/125027
Open Access
Oui
Date de création
2023-04-03T11:38:44.012Z
Date de création dans IRIS
2025-05-20T20:26:39Z
Fichier(s)
En cours de chargement...
Vignette d'image
Nom

Lopez-Vazquez-2023.pdf

Version du manuscrit

preprint

Licence

https://creativecommons.org/licenses/by/4.0

Taille

10.83 MB

Format

Adobe PDF

PID Serval

serval:BIB_58EBDD8BFA7C.P001

Somme de contrôle

(MD5):9d373530bce4043cb3d25c8d83a1c47f

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