Titre
Human topoisomerase II-DNA interaction study by using atomic force microscopy.
Type
article
Institution
UNIL/CHUV/Unisanté + institutions partenaires
Périodique
Auteur(s)
Alonso-Sarduy, L.
Auteure/Auteur
Roduit, C.
Auteure/Auteur
Dietler, G.
Auteure/Auteur
Kasas, S.
Auteure/Auteur
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ISSN
1873-3468
Statut éditorial
Publié
Date de publication
2011
Volume
585
Numéro
19
Première page
3139
Dernière page/numéro d’article
3145
Langue
anglais
Résumé
Type II topoisomerases (Topo II) are unique enzymes that change the DNA topology by catalyzing the passage of two double-strands across each other by using the energy from ATP hydrolysis. In vitro, human Topo II relaxes positive supercoiled DNA around 10-fold faster than negative supercoiled DNA. By using atomic force microscopy (AFM) we found that human Topo II binds preferentially to DNA cross-overs. Around 50% of the DNA crossings, where Topo II was bound to, presented an angle in the range of 80-90°, suggesting a favored binding geometry in the chiral discrimination by Topo II. Our studies with AFM also helped us visualize the dynamics of the unknotting action of Topo II in knotted molecules.
PID Serval
serval:BIB_389D85809F23
PMID
Open Access
Oui
Date de création
2011-11-03T08:26:03.073Z
Date de création dans IRIS
2025-05-20T20:16:05Z