Titre
Double hexameric ring assembly of the type III protein translocase ATPase HrcN.
Type
article
Institution
Externe
Périodique
Auteur(s)
Müller, S.A.
Auteure/Auteur
Pozidis, C.
Auteure/Auteur
Stone, R.
Auteure/Auteur
Meesters, C.
Auteure/Auteur
Chami, M.
Auteure/Auteur
Engel, A.
Auteure/Auteur
Economou, A.
Auteure/Auteur
Stahlberg, H.
Auteure/Auteur
Liens vers les personnes
ISSN
0950-382X
Statut éditorial
Publié
Date de publication
2006-07
Volume
61
Numéro
1
Première page
119
Dernière page/numéro d’article
125
Peer-reviewed
Oui
Langue
anglais
Notes
Publication types: Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't
Publication Status: ppublish
Publication Status: ppublish
Résumé
The specialized type III secretion (T3S) apparatus of pathogenic and symbiotic Gram-negative bacteria comprises a complex transmembrane organelle and an ATPase homologous to the F1-ATPase beta subunit. The T3S ATPase HrcN of Pseudomonas syringae associates with the inner membrane, and its ATP hydrolytic activity is stimulated by dodecamerization. The structure of dodecameric HrcN (HrcN12) determined to 1.6 nm by cryo-electron microscopy is presented. HrcN12 comprises two hexameric rings that are probably stacked face-to-face by the association of their C-terminal domains. It is 11.5 +/- 1.0 nm in diameter, 12.0 +/- 2.0 nm high and has a 2.0-3.8 nm wide inner channel. This structure is compared to a homology model based on the structure of the F1-beta-ATPase. A model for its incorporation within the T3S apparatus is presented.
Sujets
PID Serval
serval:BIB_30575A7D95C3
PMID
Date de création
2023-06-09T14:03:52.720Z
Date de création dans IRIS
2025-05-20T19:13:41Z