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  4. Reconstitution of horse heart cytochrome c: reformation of the peptide bond linking residues 65 and 66.
 
  • Détails
Titre

Reconstitution of horse heart cytochrome c: reformation of the peptide bond linking residues 65 and 66.

Type
article
Institution
Externe
Périodique
Biochemical and Biophysical Research Communications  
Auteur(s)
Corradin, G.
Auteure/Auteur
Harbury, H.A.
Auteure/Auteur
Liens vers les personnes
Corradin, Giampietro  
ISSN
0006-291X
Statut éditorial
Publié
Date de publication
1974
Volume
61
Numéro
4
Première page
1400
Dernière page/numéro d’article
1406
Langue
anglais
Résumé
Horse heart cytochrome c can be treated with cyanogen bromide under conditions resulting in division of the molecule into a heme peptide of 65 residues and a peptide of 39 residues, corresponding to segments 1-65 and 66-104 of the parent protein, respectively. Upon mixture of the two peptides in aqueous solution, a complex can be formed that is slowly converted to a product with properties nearly indistinguishable from those of the initial heme protein. Evidence is presented that in this slow phase of the reaction the fragments are rejoined into a continuous chain through restoration of the peptide bond linking residues 65 and 66.
Sujets

Amino Acid Sequence

Animals

Chromatography, Gel

Cyanogen Bromide

Cytochrome c Group/me...

Heme/analysis

Horses

Myocardium/enzymology...

Peptide Fragments

Protein Binding

PID Serval
serval:BIB_85F8933BBDCF
DOI
10.1016/S0006-291X(74)80439-0
PMID
4376012
WOS
A1974V294000045
Permalien
https://iris.unil.ch/handle/iris/171017
Date de création
2008-01-24T13:55:08.627Z
Date de création dans IRIS
2025-05-21T00:09:57Z
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