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  4. The calcium-binding protein calreticulin is a major constituent of lytic granules in cytolytic T lymphocytes.
 
  • Détails
Titre

The calcium-binding protein calreticulin is a major constituent of lytic granules in cytolytic T lymphocytes.

Type
article
Institution
UNIL/CHUV/Unisanté + institutions partenaires
Périodique
Journal of Experimental Medicine  
Auteur(s)
Dupuis, M.
Auteure/Auteur
Schaerer, E.
Auteure/Auteur
Krause, K.H.
Auteure/Auteur
Tschopp, J.
Auteure/Auteur
Liens vers les personnes
Tschopp, Jürg  
Liens vers les unités
DIB - Dpt. d'immunobiologie  
ISSN
0022-1007
Statut éditorial
Publié
Date de publication
1993-01-01
Volume
177
Numéro
1
Première page
1
Dernière page/numéro d’article
7
Peer-reviewed
Oui
Langue
anglais
Notes
Publication types: Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't
Publication Status: ppublish
Résumé
Cytolytic T lymphocytes (CTL), natural killer cells, and lymphokine-activated killer (LAK) cells are cytolytic cells known to release the cytolytic protein perforin and a family of proteases, named granzymes, from cytoplasmic stores upon interaction with target cells. We now report the purification of an additional major 60-kD granule-associated protein (grp 60) from human LAK cells and from mouse cytolytic T cells. The NH2-terminal amino acid sequence of the polypeptide was found to be identical to calreticulin. Calreticulin is a calcium storage protein and carries a COOH-terminal KDEL sequence, known to act as a retention signal for proteins destined to the lumen of the endoplasmic reticulum. In CTLs, however, calreticulin colocalizes with the lytic perforin to the lysosome-like secretory granules, as confirmed by double label immunofluorescence confocal microscopy. Moreover, when the release of granule-associated proteins was triggered by stimulation of the T cell receptor complex, calreticulin was released along with granzymes A and D. Since perforin is activated and becomes lytic in the presence of calcium, we propose that the role of calreticulin is to prevent organelle autolysis due to the protein's calcium chelator capacity.
Sujets

Amino Acid Sequence

Animals

Calcium-Binding Prote...

Calcium-Binding Prote...

Calcium-Binding Prote...

Calreticulin

Cytoplasmic Granules/...

Humans

Mice

Molecular Sequence Da...

Receptors, Antigen, T...

T-Lymphocytes, Cytoto...

PID Serval
serval:BIB_751462C2078F
DOI
10.1084/jem.177.1.1
PMID
8418194
WOS
A1993KE65200001
Permalien
https://iris.unil.ch/handle/iris/212417
Open Access
Oui
Date de création
2008-01-24T14:19:24.869Z
Date de création dans IRIS
2025-05-21T03:37:13Z
Fichier(s)
En cours de chargement...
Vignette d'image
Nom

8418194_BIB_751462C2078F.pdf

Version du manuscrit

published

Taille

1003.11 KB

Format

Adobe PDF

PID Serval

serval:BIB_751462C2078F.P001

Somme de contrôle

(MD5):8a9b3f0090b944dbc09bd44c7b01c907

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