Titre
Basal lamina strengthens cell membrane integrity via the laminin G domain-binding motif of alpha-dystroglycan.
Type
article
Institution
Externe
Auteur(s)
Han, R.
Auteure/Auteur
Kanagawa, M.
Auteure/Auteur
Yoshida-Moriguchi, T.
Auteure/Auteur
Rader, E.P.
Auteure/Auteur
Ng, R.A.
Auteure/Auteur
Michele, D.E.
Auteure/Auteur
Muirhead, D.E.
Auteure/Auteur
Kunz, S.
Auteure/Auteur
Moore, S.A.
Auteure/Auteur
Iannaccone, S.T.
Auteure/Auteur
Miyake, K.
Auteure/Auteur
McNeil, P.L.
Auteure/Auteur
Mayer, U.
Auteure/Auteur
Oldstone, M.B.
Auteure/Auteur
Faulkner, J.A.
Auteure/Auteur
Campbell, K.P.
Auteure/Auteur
Liens vers les personnes
ISSN
1091-6490
Statut éditorial
Publié
Date de publication
2009
Volume
106
Numéro
31
Première page
12573
Dernière page/numéro d’article
12579
Langue
anglais
Résumé
Skeletal muscle basal lamina is linked to the sarcolemma through transmembrane receptors, including integrins and dystroglycan. The function of dystroglycan relies critically on posttranslational glycosylation, a common target shared by a genetically heterogeneous group of muscular dystrophies characterized by alpha-dystroglycan hypoglycosylation. Here we show that both dystroglycan and integrin alpha7 contribute to force-production of muscles, but that only disruption of dystroglycan causes detachment of the basal lamina from the sarcolemma and renders muscle prone to contraction-induced injury. These phenotypes of dystroglycan-null muscles are recapitulated by Large(myd) muscles, which have an intact dystrophin-glycoprotein complex and lack only the laminin globular domain-binding motif on alpha-dystroglycan. Compromised sarcolemmal integrity is directly shown in Large(myd) muscles and similarly in normal muscles when arenaviruses compete with matrix proteins for binding alpha-dystroglycan. These data provide direct mechanistic insight into how the dystroglycan-linked basal lamina contributes to the maintenance of sarcolemmal integrity and protects muscles from damage.
PID Serval
serval:BIB_EC0F9B83FD27
PMID
Open Access
Oui
Date de création
2013-04-17T16:02:14.210Z
Date de création dans IRIS
2025-05-21T06:09:02Z