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  4. Interactions of tumor necrosis factor (TNF) and TNF receptor family members in the mouse and human.
 
  • Détails
Titre

Interactions of tumor necrosis factor (TNF) and TNF receptor family members in the mouse and human.

Type
article
Institution
UNIL/CHUV/Unisanté + institutions partenaires
Périodique
Journal of Biological Chemistry  
Auteur(s)
Bossen, C.
Auteure/Auteur
Ingold, K.
Auteure/Auteur
Tardivel, A.
Auteure/Auteur
Bodmer, J.L.
Auteure/Auteur
Gaide, O.
Auteure/Auteur
Hertig, S.
Auteure/Auteur
Ambrose, C.
Auteure/Auteur
Tschopp, J.
Auteure/Auteur
Schneider, P.
Auteure/Auteur
Liens vers les personnes
Tschopp, Jürg  
Schneider, Pascal  
Bossen, Claudia  
Tardivel, Aubry  
Hertig, Sylvie  
Gaide, Olivier  
Liens vers les unités
DIB - Dpt. d'immunobiologie  
ISSN
0021-9258
Statut éditorial
Publié
Date de publication
2006
Volume
281
Numéro
20
Première page
13964
Dernière page/numéro d’article
13971
Langue
anglais
Résumé
Ligands of the tumor necrosis factor superfamily (TNFSF) (4-1BBL, APRIL, BAFF, CD27L, CD30L, CD40L, EDA1, EDA2, FasL, GITRL, LIGHT, lymphotoxin alpha, lymphotoxin alphabeta, OX40L, RANKL, TL1A, TNF, TWEAK, and TRAIL) bind members of the TNF receptor superfamily (TNFRSF). A comprehensive survey of ligand-receptor interactions was performed using a flow cytometry-based assay. All ligands engaged between one and five receptors, whereas most receptors only bound one to three ligands. The receptors DR6, RELT, TROY, NGFR, and mouse TNFRH3 did not interact with any of the known TNFSF ligands, suggesting that they either bind other types of ligands, function in a ligand-independent manner, or bind ligands that remain to be identified. The study revealed that ligand-receptor pairs are either cross-reactive between human and mouse (e.g. Tweak/Fn14, RANK/RANKL), strictly species-specific (GITR/GITRL), or partially species-specific (e.g. OX40/OX40L, CD40/CD40L). Interestingly, the receptor binding patterns of lymphotoxin alpha and alphabeta are redundant in the human but not in the mouse system. Ligand oligomerization allowed detection of weak interactions, such as that of human TNF with mouse TNFR2. In addition, mouse APRIL exists as two different splice variants differing by a single amino acid. Although human APRIL does not interact with BAFF-R, the shorter variant of mouse APRIL exhibits weak but detectable binding to mouse BAFF-R.
Sujets

Alternative Splicing

Amino Acid Sequence

Animals

Cell Membrane/metabol...

Humans

Ligands

Mice

Mice, Inbred C57BL

Molecular Sequence Da...

Protein Binding

Receptors, Tumor Necr...

Sequence Homology, Am...

Species Specificity

Tumor Necrosis Factor...

PID Serval
serval:BIB_194DF0126EE5
DOI
10.1074/jbc.M601553200
PMID
16547002
WOS
000237512300018
Permalien
https://iris.unil.ch/handle/iris/77438
Open Access
Oui
Date de création
2008-01-24T14:18:31.767Z
Date de création dans IRIS
2025-05-20T16:49:12Z
Fichier(s)
En cours de chargement...
Vignette d'image
Nom

BIB_194DF0126EE5.P001.pdf

Version du manuscrit

preprint

Taille

816.5 KB

Format

Adobe PDF

PID Serval

serval:BIB_194DF0126EE5.P001

URN

urn:nbn:ch:serval-BIB_194DF0126EE54

Somme de contrôle

(MD5):19a41d3d8b5c3da813e5085c428e0890

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